Funktionsdomänen in FhuA Rezeptor (Biolog. Inst., Mikrobiologie/Membranphysiologie)

Projektleitung und Mitarbeiter

Braun, V. (Prof. Dr. rer. nat.), Jung, G. (Prof. Dr. rer. nat., Organ. Chemie), Killmann, H. (Dr. rer. nat.), Koebnik, R. (Dipl. Biol.), Videnov, G. (Dr. rer. nat.), Schwarz, H. (Dr. rer. nat. Max Planck-Inst. f. Entwicklungsbiol., Tübingen)

Mittelgeber : DFG

Forschungsbericht : 1994-1996

Tel./ Fax.:

Projektbeschreibung

Die biologischen Aktivitäten des multifunktionellen FhuA Rezeptors wurden im Protein lokalisiert. Die Bindestelle für bakterielle Viren und Colicin M wurden in einer Schleife an der Zelloberfläche lokalisiert. Durch kompetitive Peptidkartierung wurden 3 Regionen innerhalb der Schleife als spezifische Bindestellen identifiziert. Im Gegensatz dazu schließt ein Lipoprotein des Phagen T5 das Eindringen weiterer Phagen aus, indem es durch Bindung an periplasmatische Regionen des FhuA Proteins dieses als Phageneindringungspforte inaktiviert.

Publikationen

Killmann, H., Videnov, G., Jung, G., Schwarz, H., Braun, V.: Identification of receptor binding sites by competitive peptide mapping: phages T1, T5 and phi80 and colicin M bind to the gating loop of FhuA. J. Bacteriol. 177, 694 698 (1995).

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qvf-info@uni-tuebingen.de(qvf-info@uni-tuebingen.de) - Stand: 30.11.96
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